Enzymy: definicja, mechanizm działania i znaczenie w organizmach

Struktura enzymu

Jednym z przykładów enzymu jest amylaza, występująca w ślinie. Rozbija ona cząsteczki skrobi na mniejsze cząsteczki glukozy i maltozy. Innym rodzajem enzymu jest lipaza. Rozkłada ona tłuszcze na mniejsze cząsteczki, kwasy tłuszczowe i glicerol.d

Proteazy to cała klasa enzymów. Rozkładają one inne enzymy i białka z powrotem na aminokwasy. Nukleazy to enzymy, które tną DNA lub RNA, często w określonym miejscu cząsteczki.

Enzymy służą nie tylko do rozkładania dużych związków chemicznych na mniejsze. Inne enzymy biorą mniejsze związki chemiczne i budują je w większe związki chemiczne, a także wykonują wiele innych zadań chemicznych. Poniższa klasyfikacja wymienia główne typy.

Biochemicy często rysują obraz enzymu, aby wykorzystać go jako pomoc wizualną lub mapę enzymu. Jest to trudne do zrobienia, ponieważ w enzymie mogą znajdować się setki lub tysiące atomów. Biochemicy nie są w stanie narysować wszystkich tych szczegółów. Zamiast tego, używają modeli wstęgowych jako obrazów enzymów. Modele wstęgowe mogą pokazać kształt enzymu bez konieczności rysowania każdego atomu.

Większość enzymów nie będzie działać, jeśli temperatura i pH nie będą odpowiednie. U ssaków właściwa temperatura to zazwyczaj około 37oC (temperatura ciała). Prawidłowe pH może się znacznie różnić. Pepsyna jest przykładem enzymu, który działa najlepiej, gdy pH wynosi około 1,5.

Podgrzanie enzymu powyżej pewnej temperatury spowoduje jego trwałe zniszczenie. Zostanie on rozłożony przez proteazę i chemikalia będą mogły być ponownie wykorzystane.

Niektóre substancje chemiczne mogą pomóc enzymowi w jeszcze lepszym wykonywaniu jego pracy. Są to tzw. aktywatory. Czasami substancja chemiczna może spowolnić działanie enzymu lub nawet sprawić, że enzym w ogóle nie będzie działał. Są to tzw. inhibitory. Większość leków to substancje chemiczne, które albo przyspieszają, albo spowalniają działanie jakiegoś enzymu w organizmie człowieka.

Struktura enzymu

Jednym z przykładów enzymu jest amylaza, występująca w ślinie. Rozbija ona cząsteczki skrobi na mniejsze cząsteczki glukozy i maltozy. Innym rodzajem enzymu jest lipaza. Rozkłada ona tłuszcze na mniejsze cząsteczki, kwasy tłuszczowe i glicerol.d

Proteazy to cała klasa enzymów. Rozkładają one inne enzymy i białka z powrotem na aminokwasy. Nukleazy to enzymy, które tną DNA lub RNA, często w określonym miejscu cząsteczki.

Enzymy służą nie tylko do rozkładania dużych związków chemicznych na mniejsze. Inne enzymy biorą mniejsze związki chemiczne i budują je w większe związki chemiczne, a także wykonują wiele innych zadań chemicznych. Poniższa klasyfikacja wymienia główne typy.

Biochemicy często rysują obraz enzymu, aby wykorzystać go jako pomoc wizualną lub mapę enzymu. Jest to trudne do zrobienia, ponieważ w enzymie mogą znajdować się setki lub tysiące atomów. Biochemicy nie są w stanie narysować wszystkich tych szczegółów. Zamiast tego, używają modeli wstęgowych jako obrazów enzymów. Modele wstęgowe mogą pokazać kształt enzymu bez konieczności rysowania każdego atomu.

Większość enzymów nie będzie działać, jeśli temperatura i pH nie będą odpowiednie. U ssaków właściwa temperatura to zazwyczaj około 37oC (temperatura ciała). Prawidłowe pH może się znacznie różnić. Pepsyna jest przykładem enzymu, który działa najlepiej, gdy pH wynosi około 1,5.

Podgrzanie enzymu powyżej pewnej temperatury spowoduje jego trwałe zniszczenie. Zostanie on rozłożony przez proteazę i chemikalia będą mogły być ponownie wykorzystane.

Niektóre substancje chemiczne mogą pomóc enzymowi w jeszcze lepszym wykonywaniu jego pracy. Są to tzw. aktywatory. Czasami substancja chemiczna może spowolnić działanie enzymu lub nawet sprawić, że enzym w ogóle nie będzie działał. Są to tzw. inhibitory. Większość leków to substancje chemiczne, które albo przyspieszają, albo spowalniają działanie jakiegoś enzymu w organizmie człowieka.

Model z zamkiem i kluczem

W 1958 r. Daniel Koshland zaproponował modyfikację modelu zamka i klucza. Ponieważ enzymy są raczej elastycznymi strukturami, miejsce aktywne ulega przekształceniu w wyniku interakcji z substratem. W rezultacie substrat nie wiąże się po prostu do sztywnego miejsca aktywnego. Łańcuchy boczne aminokwasów w miejscu aktywnym są wyginane do pozycji, w których enzym wykonuje swoją pracę katalityczną. W niektórych przypadkach, takich jak glikozydazy, cząsteczka substratu również nieznacznie zmienia kształt, gdy wchodzi do miejsca aktywnego.

Model z zamkiem i kluczem

W 1958 r. Daniel Koshland zaproponował modyfikację modelu zamka i klucza. Ponieważ enzymy są raczej elastycznymi strukturami, miejsce aktywne ulega przekształceniu w wyniku interakcji z substratem. W rezultacie substrat nie wiąże się po prostu do sztywnego miejsca aktywnego. Łańcuchy boczne aminokwasów w miejscu aktywnym są wyginane do pozycji, w których enzym wykonuje swoją pracę katalityczną. W niektórych przypadkach, takich jak glikozydazy, cząsteczka substratu również nieznacznie zmienia kształt, gdy wchodzi do miejsca aktywnego.

Funkcja

Ogólne równanie reakcji enzymatycznej to:

Substrat + Enzym -> Substrat:Enzym -> Produkt:Enzym -> Produkt + Enzym

Enzymy obniżają energię aktywacji reakcji poprzez utworzenie kompleksu pośredniego z substratem. Kompleks ten nazywany jest kompleksem enzym-substrat.

Na przykład sacharoza, 400 razy większa od swojego substratu - sacharozy, rozszczepia sacharozę na cukry składowe, którymi są glukoza i fruktoza. Sacharoza wygina sacharozę i napina wiązania między glukozą i fruktozą. Cząsteczki wody przyłączają się i dokonują rozszczepienia w ułamku sekundy. Enzymy posiadają te kluczowe cechy:

1. Są katalityczne. Powszechnie zwiększają szybkość reakcji 10 miliardów razy. ^p39 Sam enzym nie jest zmieniany przez reakcję.
2. Są one skuteczne w małych ilościach. Jedna cząsteczka enzymu może przekształcić 1000 cząsteczek substratu w ciągu minuty, a niektóre są w stanie przekształcić 3 miliony w ciągu minuty. ^p39
3. Są one wysoce specyficzne. Jeden enzym przeprowadzi tylko jedną z wielu reakcji, do których zdolny jest substrat.

Kontrola aktywności enzymów

Istnieje pięć głównych sposobów, w jaki aktywność enzymów jest kontrolowana w komórce.

1. Produkcja enzymów (transkrypcja i translacja genów enzymów) może być zwiększona lub zmniejszona w odpowiedzi na zmiany w środowisku komórki. Ta forma regulacji genów nazywana jest indukcją i inhibicją enzymatyczną. Na przykład, u bakterii, które są odporne na antybiotyki takie jak penicylina, indukowane są enzymy, które hydrolizują cząsteczkę penicyliny.
2. Enzymy mogą występować w różnych przedziałach komórkowych. Na przykład, kwasytłuszczowe są syntetyzowane przez jeden zestaw enzymów w cytozolu, retikulum endoplazmatycznym i aparacie Golgiego. Następnie są one wykorzystywane przez inny zestaw enzymów jako źródło energii w mitochondriach.
3. Enzymy mogą być regulowane przez swoje własne produkty. Na przykład, produkt(y) końcowy(e) często hamuje(ją) jeden z pierwszych enzymów szlaku. Taki mechanizm regulacyjny nazywany jest ujemnym sprzężeniem zwrotnym, ponieważ ilość wytwarzanego produktu końcowego jest regulowana przez jego własne stężenie. Zapobiega to wytwarzaniu przez komórki zbyt dużej ilości enzymu. Kontrola działania enzymów pomaga w utrzymaniu stabilnego środowiska wewnętrznego w organizmach żywych.
4. Enzymy mogą być regulowane poprzez modyfikację po ich wytworzeniu. Przykładem jest rozszczepienie łańcucha polipeptydowego. Chymotrypsyna, proteaza trawienna, jest produkowana w formie nieaktywnej w trzustce i w tej formie transportowana do żołądka, gdzie jest aktywowana. To powstrzymuje enzym przed trawieniem trzustki lub innych tkanek, zanim dostanie się do jelita. Ten rodzaj nieaktywnego prekursora enzymu znany jest jako zymogen.
5. Niektóre enzymy mogą się aktywować, gdy zostaną przeniesione do innego środowiska (np. z wysokiego pH do niskiego pH). Na przykład, hemaglutynina w wirusie grypy jest aktywowana przez zmianę kształtu. Jest to spowodowane kwaśnymi warunkami, jakie panują wewnątrz lizosomu komórki gospodarza.

Funkcja

Ogólne równanie reakcji enzymatycznej to:

Substrat + Enzym -> Substrat:Enzym -> Produkt:Enzym -> Produkt + Enzym

Enzymy obniżają energię aktywacji reakcji poprzez utworzenie kompleksu pośredniego z substratem. Kompleks ten nazywany jest kompleksem enzym-substrat.

Na przykład sacharoza, 400 razy większa od swojego substratu - sacharozy, rozszczepia sacharozę na cukry składowe, którymi są glukoza i fruktoza. Sacharoza wygina sacharozę i napina wiązania między glukozą i fruktozą. Cząsteczki wody przyłączają się i dokonują rozszczepienia w ułamku sekundy. Enzymy posiadają te kluczowe cechy:

1. Są katalityczne. Powszechnie zwiększają szybkość reakcji 10 miliardów razy. ^p39 Sam enzym nie jest zmieniany przez reakcję.
2. Są one skuteczne w małych ilościach. Jedna cząsteczka enzymu może przekształcić 1000 cząsteczek substratu w ciągu minuty, a niektóre są w stanie przekształcić 3 miliony w ciągu minuty. ^p39
3. Są one wysoce specyficzne. Jeden enzym przeprowadzi tylko jedną z wielu reakcji, do których zdolny jest substrat.

Kontrola aktywności enzymów

Istnieje pięć głównych sposobów, w jaki aktywność enzymów jest kontrolowana w komórce.

1. Produkcja enzymów (transkrypcja i translacja genów enzymów) może być zwiększona lub zmniejszona w odpowiedzi na zmiany w środowisku komórki. Ta forma regulacji genów nazywana jest indukcją i inhibicją enzymatyczną. Na przykład, u bakterii, które są odporne na antybiotyki takie jak penicylina, indukowane są enzymy, które hydrolizują cząsteczkę penicyliny.
2. Enzymy mogą występować w różnych przedziałach komórkowych. Na przykład, kwasy tłuszczowe są syntetyzowane przez jeden zestaw enzymów w cytozolu, retikulum endoplazmatycznym i aparacie Golgiego. Następnie są one wykorzystywane przez inny zestaw enzymów jako źródło energii w mitochondriach.
3. Enzymy mogą być regulowane przez swoje własne produkty. Na przykład, produkt(y) końcowy(e) często hamuje(ją) jeden z pierwszych enzymów szlaku. Taki mechanizm regulacyjny nazywany jest ujemnym sprzężeniem zwrotnym, ponieważ ilość wytwarzanego produktu końcowego jest regulowana przez jego własne stężenie. Zapobiega to wytwarzaniu przez komórki zbyt dużej ilości enzymu. Kontrola działania enzymów pomaga w utrzymaniu stabilnego środowiska wewnętrznego w organizmach żywych.
4. Enzymy mogą być regulowane poprzez modyfikację po ich wytworzeniu. Przykładem jest rozszczepienie łańcucha polipeptydowego. Chymotrypsyna, proteaza trawienna, jest produkowana w formie nieaktywnej w trzustce i w tej formie transportowana do żołądka, gdzie jest aktywowana. To powstrzymuje enzym przed trawieniem trzustki lub innych tkanek, zanim dostanie się do jelita. Ten rodzaj nieaktywnego prekursora enzymu znany jest jako zymogen.
5. Niektóre enzymy mogą się aktywować, gdy zostaną przeniesione do innego środowiska (np. z wysokiego pH do niskiego pH). Na przykład, hemaglutynina w wirusie grypy jest aktywowana przez zmianę kształtu. Jest to spowodowane kwaśnymi warunkami, jakie panują wewnątrz lizosomu komórki gospodarza.

Inhibitory enzymów

Inhibitory enzymów

Denaturacja

Denaturacja

Kofaktory

Kofaktory

Klasyfikacja

Enzymy zostały sklasyfikowane przez Międzynarodową Unię Biochemii. Ich Komisja ds. Enzymów pogrupowała wszystkie znane enzymy w sześć klas:

1. Oksydo-reduktazy: katalizują przenoszenie elektronów
2. Transferazy: przenoszą grupę funkcyjną z jednej cząsteczki na drugą
3. Hydrolazy: dodają grupę -OH (hydroksylową)
4. Liazy: rozszczepiają wiązania chemiczne i często dodają wiązania podwójne lub strukturę pierścieniową
5. Izomerazy: A -> B, gdzie B jest izomerem A
6. Ligazy: łączą dwie duże cząsteczki: Ab + C -> A-C + b

Poszczególnym enzymom nadawany jest czterocyfrowy numer, który klasyfikuje je w bazie danych. ^p145

Klasyfikacja

Enzymy zostały sklasyfikowane przez Międzynarodową Unię Biochemii. Ich Komisja ds. Enzymów pogrupowała wszystkie znane enzymy w sześć klas:

1. Oksydo-reduktazy: katalizują przenoszenie elektronów
2. Transferazy: przenoszą grupę funkcyjną z jednej cząsteczki na drugą
3. Hydrolazy: dodają grupę -OH (hydroksylową)
4. Liazy: rozszczepiają wiązania chemiczne i często dodają wiązania podwójne lub strukturę pierścieniową
5. Izomerazy: A -> B, gdzie B jest izomerem A
6. Ligazy: łączą dwie duże cząsteczki: Ab + C -> A-C + b

Poszczególnym enzymom nadawany jest czterocyfrowy numer, który klasyfikuje je w bazie danych. ^p145

Zastosowania enzymów

Enzymy są wykorzystywane komercyjnie do:

• przygotowywanie żywności dla niemowląt - wstępne trawienie żywności dla niemowląt
• zmiękczanie środka czekolady
• biologiczny proszek do prania - zawierający enzymy proteazy, które rozkładają brud i zanieczyszczenia. Rozbija on duże, nierozpuszczalne cząsteczki na małe, rozpuszczalne cząsteczki. Działa w niższej temperaturze, więc potrzeba mniej energii (termostabilny).

Zastosowania enzymów

Enzymy są wykorzystywane komercyjnie do:

• przygotowywanie żywności dla niemowląt - wstępne trawienie żywności dla niemowląt
• zmiękczanie środka czekolady
• biologiczny proszek do prania - zawierający enzymy proteazy, które rozkładają brud i zanieczyszczenia. Rozbija on duże, nierozpuszczalne cząsteczki na małe, rozpuszczalne cząsteczki. Działa w niższej temperaturze, więc potrzeba mniej energii (termostabilny).

Powiązane strony

• Kinetyka wybuchów

Powiązane strony

• Kinetyka wybuchów