Aminokwasy są budulcem białek. W eukariontach znajduje się 20 standardowych aminokwasów, z których wytwarzane są prawie wszystkie białka.
W biochemii aminokwasem jest każda cząsteczka, która posiada zarówno aminowe (NH2+R) jak i karboksylowe (C=O) grupy funkcyjne. W biochemii termin ten odnosi się do alfa-aminokwasów o ogólnym wzorze H2NCHRCOOH, gdzie R jest jedną z wielu bocznych grup (patrz diagram).
Znanych jest około 500 aminokwasów. Dla zwierząt najważniejszą rzeczą, jaką robią aminokwasy, jest wytwarzanie białek, które są bardzo długimi łańcuchami aminokwasów. Każde białko ma swoją własną sekwencję aminokwasów i ta sekwencja sprawia, że białko przybiera różne kształty i ma różne funkcje. Aminokwasy są jak alfabet dla białek; nawet jeśli masz tylko kilka liter, jeśli je połączysz, możesz zrobić wiele różnych zdań.
Dziewięć z 20 standardowych aminokwasów to aminokwasy "niezbędne" dla człowieka. Nie mogą one być budowane (syntetyzowane) z innych związków przez organizm ludzki, a więc muszą być przyjmowane jako pożywienie. Inne mogą być niezbędne w niektórych epokach lub stanach chorobowych. Niezbędne aminokwasy mogą również różnić się w zależności od gatunku. Zwierzęta roślinożerne muszą pobierać niezbędne aminokwasy z ich diety, która dla niektórych jest prawie w całości trawą. Przeżuwacze takie jak krowy dostają pewne aminokwasy przez mikroorganizmy w dwóch pierwszych komorach żołądkowych.
Budowa i właściwości
Standardowy alfa-aminokwas składa się z centralnego atomu węgla (węgiel alfa), do którego przyłączone są cztery grupy: grupa aminowa (–NH2), grupa karboksylowa (–COOH), atom wodoru oraz łańcuch boczny oznaczany literą R. To właśnie różnorodność grup R determinuje chemiczne właściwości i rolę każdego aminokwasu.
W roztworach biologicznych większość aminokwasów występuje jako formy obojnacze (zwitterjony): grupa aminowa jest protonowana (–NH3+), a karboksylowa zdysocjowana (–COO–). Większość aminokwasów (oprócz glicyny) jest chiralna i w białkach występują niemal wyłącznie formy L. Aminokwasy różnią się też zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych, reakcji chemicznych (np. tworzenie mostków disiarczkowych przez cysteinę) i właściwościami kwasowo-zasadowymi (pKa grup bocznych).
Tworzenie białek i wiązanie peptydowe
Aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniem peptydowym, które powstaje w reakcji kondensacji między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego aminokwasu (z wydzieleniem cząsteczki wody). Sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym (kolejność liter w "alfabecie") jest odczytywana z informacji genetycznej (mRNA) na rybosomach podczas translacji.
Ułożenie aminokwasów warunkuje strukturę białka na poziomach: wtórnym (helisy α, arkusze β), trzeciorzędowym (trójwymiarowe fałdowanie) oraz czwartorzędowym (sąsiedztwo kilku podjednostek). Po translacji białka mogą przechodzić modyfikacje potranslacyjne (np. fosforylacja, glikozylacja, metylacja), co dodatkowo zmienia ich funkcję.
Klasyfikacja aminokwasów
Aminokwasy można grupować na wiele sposobów. Najczęściej dzieli się je ze względu na charakter łańcucha bocznego:
- Niezapalne niepolarne (alifatyczne): glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, prolina.
- Aromatyczne: fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan.
- Polarne, bez ładunku: seryna, treonina, cysteina, asparagina, glutamina.
- Kwasowe (ujemnie naładowane): kwas asparaginowy (asparaginian), kwas glutaminowy (glutaminian).
- Zasadowe (dodatnio naładowane): lizyna, arginina, histydyna.
Aminokwasy niezbędne dla człowieka
Za aminokwasy niezbędne (egzogenne) uznaje się te, których organizm ludzki nie potrafi wytworzyć w odpowiednich ilościach i które muszą być dostarczane z pożywieniem. Do standardowej listy niezbędnych aminokwasów dorosłych zalicza się zwykle:
- histydyna
- izoleucyna
- leucyna
- lizyna
- metionina
- fenyloalanina
- treonina
- tryptofan
- walina
Warto dodać, że w pewnych warunkach (okresy wzrostu, ciąża, choroba) niektóre aminokwasy uznaje się za warunkowo niezbędne (np. arginina, cysteina, tyrozyna). Różne gatunki mogą też mieć inne zestawy aminokwasów niezbędnych.
Źródła aminokwasów w diecie: białka pochodzenia zwierzęcego (mięso, jaja, mleko) na ogół zawierają komplet aminokwasów egzogennych. Niektóre białka roślinne są ograniczone w jednym lub kilku aminokwasach (tzw. aminokwas ograniczający), dlatego diety roślinne powinny uwzględniać łączenie różnych źródeł białka (np. rośliny strączkowe + zboża), by uzyskać pełny profil aminokwasowy.
Funkcje biologiczne poza budową białek
Aminokwasy pełnią także inne ważne role:
- prekursorów związków biologicznie czynnych — np. tyrozyna do katecholamin (dopamina, noradrenalina), hormonów tarczycy; tryptofan do serotoniny i melatoniny;
- neuroprzekaźników i ich prekursorów — glutaminian działa jako główny neuroprzekaźnik pobudzający, GABA powstaje z glutaminianu i jest hamujący;
- donorów grup chemicznych i biosyntezy — arginina jako prekursor tlenku azotu (NO), glicyna i metionina w syntezie kreatyny, porfiryn, czy zasad azotowych;
- regulacji metabolizmu i sygnalizacji komórkowej poprzez modyfikacje potranslacyjne białek.
Inne aminokwasy i ciekawostki
Poza 20 standardowymi aminokwasami białkowymi istnieje wiele aminokwasów niekodowanych lub rzadko wbudowywanych do białek. Dwa przykłady szczególne to selenocysteina (zwana czasem 21. aminokwasem, kodowana przez specjalny mechanizm) i pyrrolysina (występująca u niektórych mikroorganizmów). Ogólnie opisano około 500 różnych aminokwasów występujących w naturze — wiele z nich pełni role w metabolizmie, stanowią składniki antybiotyków czy metabolitów roślinnych.
Badanie aminokwasów i ich ról w organizmach ma zastosowanie w medycynie, dietetyce, biotechnologii i farmacji — od planowania zbilansowanej diety, przez analizę chorób metabolicznych, po projektowanie nowych leków i białek o pożądanych właściwościach.
