Diastazy (amylazy) — definicja, rodzaje i rola w rozkładzie skrobi

Diastazy (amylazy) — definicja, rodzaje i rola w rozkładzie skrobi: poznaj mechanizm działania, typy enzymów oraz ich zastosowania w trawieniu i przemyśle.

Diastazy to grupa enzymów, które rozkładają skrobię na cukier - maltozę. Diastaza była pierwszym odkrytym enzymem. Został on otrzymany z roztworu słodu w 1833 roku przez Anselme Payena i Jean-François Persoza, chemików z francuskiej cukrowni.

Nazwa "diastaza" pochodzi od greckiego słowa διάστασις (diastasis). Oznacza ono rozstanie lub oddzielenie. Enzymy te po prostu rozdzielają cząsteczkę skrobi. Obecnie diastaza oznacza każdą α-, β-, lub γ-amylazę, która może rozbijać węglowodany.

Powszechnie stosowany przyrostek -ase do nazywania enzymów pochodzi od nazwy diastaza. Rozkład skrobi przebiega według ogólnej reakcji katalizowanej przez diastazę:

A-B + H2O → A-OH + B-H

Rodzaje diastaz (amylaz)

• α-Amylaza (alfa-amylaza) – działa jako enzym endoenzymatyczny, rozszczepia wiązania α-1,4 wewnątrz łańcucha skrobiowego, prowadząc do powstania krótszych łańcuchów (dekstryn), maltozy i oligosacharydów. Występuje u roślin, zwierząt (ślinowe i trzustkowe) oraz mikroorganizmów; istotna w trawieniu i przemysłowej hydrolizie skrobi.
• β-Amylaza (beta-amylaza) – działa jako egzoenzym, odcina po dwa reszty glukozy (maltozę) od końców łańcucha nie-redukującego. Jest powszechna w roślinach i bakteriach; w słodzie odgrywa kluczową rolę przy rozkładzie skrobi podczas produkcji piwa.
• γ-Amylaza (glukoamylaza) – rozszczepia wiązania α-1,4 i α-1,6, uwalniając głównie glukozę; często stosowana przemysłowo do pełnej saccharifikacji skrobi do glukozy.
• Enzymy odgałęziające (np. pullulanaza, izoamylaza) – niektóre z nich nie są klasycznymi amylazami, ale współdziałają w rozkładzie skrobi, rozcinając wiązania α-1,6 (punkt rozgałęzienia amylopektyny).

Mechanizm działania

Diastazy katalizują reakcję hydrolizy wiązań glikozydowych w skrobi przy udziale cząsteczki wody (reakcja A-B + H2O → A-OH + B-H). W zależności od typu enzymu reakcja może zachodzić wewnątrz łańcucha (endo) lub na jego końcu (exo). Mechanizm katalityczny obejmuje zwykle kwaśno-zasadową katalizę prowadzoną przez reszty aminokwasowe w centrum aktywnym enzymu.

Występowanie i rola biologiczna

• W roślinach diastazy (zwłaszcza β-amylaza) uczestniczą w rozkładzie zapasowej skrobi podczas kiełkowania nasion i pędów.
• U zwierząt α-amylaza ślinowa i trzustkowa rozpoczyna trawienie skrobi i dekstryn w przewodzie pokarmowym.
• Mikroorganizmy (bakterie i grzyby) wytwarzają amylazy do wykorzystania skrobi jako źródła węgla; enzymy te są powszechnie wykorzystywane w biotechnologii.

Zastosowania przemysłowe

• Warzenie i piekarnictwo: diastazy słodowe przekształcają skrobię w fermentowalne cukry; w browarnictwie ważny jest tzw. diastatic power (moc diastatyczna) słodu, wyrażana m.in. w stopniach Lintnera lub WK.
• Produkcja syropów glukozowych i glukozy: glukoamylazy używane do pełnej hydrolizy skrobi do glukozy, surowiec do przemysłu spożywczego i bioetanolu.
• Przemysł tekstylny i papierniczy: amylazy stosuje się do usuwania skrobiowych powłok i modyfikacji lepkości.
• Detergenty: enzymy pomagają usuwać plamy skrobiowe z tkanin.
• Analiza diagnostyczna i laboratoryjna: aktywność amylazy we krwi jest markerem w diagnozie zapalenia trzustki; enzymy służą też do analiz enzymatycznych i produkcji standardów.

Właściwości enzymatyczne — temperatura i pH

Różne amylazy mają odmienne optima pH i temperatur. Amylazy zwierzęce działają najlepiej w pobliżu pH obojętnego (ok. 6–7,5), podczas gdy niektóre amylazy bakteryjne i grzybowe są aktywne w bardziej kwaśnym lub zasadowym środowisku. Termostabilne amylazy z mikroorganizmów termofilnych są odporne na wysokie temperatury i wykorzystywane w procesach przemysłowych przeprowadzanych w podwyższonych temperaturach.

Znaczenie kliniczne i kontrola aktywności

• Poznanie aktywności amylaz ma zastosowanie w medycynie (np. oznaczanie amylazy surowiczej i moczowej przy podejrzeniu zapalenia trzustki).
• Aktywność amylaz może być hamowana przez metale ciężkie, inhibitory enzymów (np. acarbose częściowo hamuje α-amylazę) oraz przez denaturację termiczną lub chemiczną.

Uwagi praktyczne i ciekawostki

• Terminologia: historycznie „diastaza” odnosiła się do ekstraktu ze słodu zawierającego amylazy; dziś używa się jej zamiennie z nazwami amylaz, stąd też pochodzi końcówka nazewnicza enzymów -aza (ang. -ase).
• W browarnictwie i piekarnictwie ocenia się słody na podstawie mocy diastatycznej — im wyższa, tym większa zdolność słodu do konwersji skrobi w cukry fermentowalne.
• Pierwotne odkrycie diastazy w 1833 r. przez Payena i Persoza stanowiło ważny krok w rozwoju enzymologii jako nauki.

Pytania i odpowiedzi

P: Czym są diastazy?

P: Kto odkrył pierwszy enzym, diastazę, i gdzie go znaleziono?

P: Jakie jest znaczenie słowa "diastaza"?

P: Co dziś oznacza diastaza?

P: Skąd pochodzi powszechnie używany przyrostek -ase do nazywania enzymów?

P: Jaka jest ogólna reakcja rozkładu skrobi katalizowana przez diastazę?

P: Dlaczego diastaza jest ważna?

Szukaj według litery