Richard Henderson – pionier kriomikroskopii, laureat Nagrody Nobla 2017
Richard Henderson — pionier kriomikroskopii, laureat Nagrody Nobla 2017; jego przełomowe metody do rozwiązywania struktur białek (w tym GPCR) zrewolucjonizowały biologię strukturalną.
Richard Henderson CH FRS FMedSci (ur. 19 lipca 1945 r.) jest szkockim biologiem molekularnym i biofizykiem. Jest pionierem w dziedzinie mikroskopii elektronowej molekuł biologicznych, a w szczególności technik kriomikroskopii elektronowej, które umożliwiły obrazowanie makromolekuł w bliskiej do atomowej rozdzielczości. W 2017 roku podzielił się z Jacquesem Dubochetem i Joachimem Frankiem Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii.
Działalność naukowa i kariera
Henderson pracuje w Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) w Cambridge od 1973 roku, a w latach 1996–2006 był jego dyrektorem. Wiosną 1993 roku był również profesorem wizytującym w Miller Institute na Uniwersytecie Kalifornijskim w Berkeley. Jego prace łączą eksperymenty mikroskopowe z metodami obliczeniowymi służącymi do analizy obrazów i rekonstrukcji trójwymiarowych struktur.
Najważniejsze osiągnięcia
Henderson opracował strukturę bakteriorodopsyny, cząsteczki występującej w bakteriach halofilnych, która wychwytuje energię świetlną i wykorzystuje ją do transportu protonów przez błonę komórkową. Praca ta dała jeden z pierwszych atomowych modeli białka błonowego, co miało kluczowe znaczenie dla zrozumienia funkcji białek transbłonowych i rozwoju metod badawczych.
Henderson rozwijał i popularyzował metody electron crystallography oraz techniki niskodawkowego obrazowania i zamrażania prób (kriomikroskopia), które zmniejszają uszkodzenia wywołane promieniowaniem i pozwalają na uzyskanie wyraźniejszych danych. Metody opracowane przez niego dla krystalografii elektronowej oraz analizy obrazów nadal mają szerokie zastosowanie i stanowiły fundament późniejszych przełomów w dziedzinie.
Wpływ na biologię strukturalną i medycynę
Metody Hendersona przyczyniły się do rozwiązania struktur wielu ważnych białek, w tym receptorów sprzężonych z białkami G (GPCRs). GPCRs to duża rodzina receptorów białkowych, które wykrywają cząsteczki znajdujące się poza komórką i uruchamiają wewnętrzne szlaki transdukcji sygnału, prowadząc do reakcji komórkowych. Receptory te są jednymi z najważniejszych celów w farmakologii — duża część leków działa poprzez modulowanie ich aktywności — dlatego możliwość badania ich struktur ma bezpośrednie znaczenie dla projektowania leków.
Ogólnie, prace Hendersona zrewolucjonizowały podejście do badań strukturalnych makromolekuł — kriomikroskopia elektronowa umożliwia obecnie badanie białek i kompleksów białkowych bez konieczności otrzymywania kryształów, co otworzyło dostęp do struktur wcześniej trudnych lub niemożliwych do otrzymania innymi metodami. To przyspieszyło postęp w biologii molekularnej, biochemii i odkrywaniu leków.
Wyróżnienia i znaczenie
Oprócz Nagrody Nobla, Henderson otrzymał liczne inne nagrody i wyróżnienia naukowe oraz jest uznawany za jednego z pionierów nowoczesnej kriomikroskopii. Jego prace miały trwały wpływ na rozwój instrumentów i oprogramowania wykorzystywanego dziś w badaniach strukturalnych na całym świecie.
Pytania i odpowiedzi
P: Jaki zawód wykonuje Richard Henderson?
A: Richard Henderson jest szkockim biologiem molekularnym i biofizykiem.
P: Co wygrał w 2017 roku?
A: W 2017 roku Richard Henderson podzielił się Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii z Jacquesem Dubochetem i Joachimem Frankiem.
P: Gdzie pracował od 1973 roku?
A: Od 1973 roku Richard Henderson pracuje w Laboratorium Biologii Molekularnej Rady Badań Medycznych (MRC LMB) w Cambridge.
P: Jaką cząsteczkę udało mu się opracować?
O: Richard Henderson opracował strukturę bakteriorhodopsyny, cząsteczki występującej u bakterii, która przechwytuje energię światła i wykorzystuje ją do wyprowadzenia protonów z komórki.
P: Jakie techniki opracował dla krystalografii elektronowej?
O: Techniki opracowane przez Richarda Hendersona dla krystalografii elektronowej są stosowane do dziś i pomagają w rozwiązaniu struktur kilku receptorów sprzężonych z białkami G (GPCR).
P: W jaki sposób receptory GPCR wykrywają cząsteczki poza komórką?
O: Receptory sprzężone z białkiem G (GPCR) wykrywają cząsteczki poza komórką i aktywują wewnętrzne ścieżki transdukcji sygnału, które prowadzą do odpowiedzi komórki na te cząsteczki.
Przeszukaj encyklopedię